検索画面
細胞材料開発室サイト

戻る 戻る
細胞材料の再培養方法 ( HPS以外・ HPS )
細胞番号 : 細胞名
RCB5514 : Neuro2a-tNhtt-EGFP-150Q  update : 2024/02/07
細胞特性(Comment:英)Currently not ready.
細胞特性(日)未整備。
細胞特性(寄託者記述:英)Stably transfected neuro2a cells, which inducibly express N-terminal Htt (exon 1) containing 16Q, 60Q or 150Q fusing EGFP (Neuro2a-tNhtt-EGFP-16Q, Neuro2a-tNhtt-EGFP-60Q, Neuro2a-tNhtt-EGFP-150Q) under control of ponasterone A. Neuro2a-RXR is the parental cell line of Neuro2a-tNhtt-EGFP cell lines before transfection of their expression vectors.
細胞特性(寄託者記述:日)伸長ポリグルタミン鎖を発現するハンチントン病モデル細胞。マウスNeuro2a細胞にヒトのハンチンチン遺伝子エクソン1と、異なる長さのCAGリピート、さらにEGFPを付加した発現ベクターを導入した（Neuro2a-tNhtt-EGFP-16Q、Neuro2a-tNhtt-EGFP-60Q、Neuro2a-tNhtt-EGFP-150Q）。これらの導入遺伝子の発現はPonasterone Aの添加によって制御できる。Neuro2a-RXRは発現ベクターを導入する前の親細胞株で、コントロールとして使用できる。
使用条件(英)
使用条件(日)
備考(英)
備考(日)
提供申込書類(英)
Regarding MTA between user institutions and RIKEN BRC, there are two kinds of MTA, not-for-profit academic purpose (C-XXXX) and for-profit research purpose (C-XXXXp) , depending on the sort of user institutions and the purposes of use. Please use an appropriate MTA(to see). In relation to commercial use and use for patent filing, first of all Please contact RIKEN BRC (cellbank.brc@riken.jp).
提供申込書類(日)
提供同意書は、使用機関の種類や目的に応じて、非営利学術目的 (C-XXXX) と営利目的 (C-XXXXp) の2種類があります。該当する提供同意書をご使用ください（詳細）。特許等の取得及び商業利用等は事前に必ず cellbank.brc@riken.jp までご連絡ください。
提供手数料 手数料とお支払いについてはこちらをご覧ください。
細胞基本情報 提供開始までの期間 利用希望があれば可及的速やかに整備に着手します。詳細は cellkitaku.brc@riken.jp までお問い合わせください。
Cellosaurus(Expasy) CVCL_D3YT
文献情報 Reference(英) 14件
Reference(日) 0件
利用者成果(英) 0件
利用者成果(日) 0件

トップへページトップへ
Reference(英)
16394  Yamanaka T, Wong HK, Tosaki A, Bauer PO, Wada K, Kurosawa M, Shimogori T, Hattori N, Nukina N.  Large-scale RNA interference screening in mammalian cells identifies novel regulators of mutant huntingtin aggregation  PLoS One  2014  9(4):e93891  PubMed ID: 24705917   DOI: 10.1371/journal.pone.0093891
16395  Bauer PO, Hudec R, Goswami A, Kurosawa M, Matsumoto G, Mikoshiba K, Nukina N.  ROCK-phosphorylated vimentin modifies mutant huntingtin aggregation via sequestration of IRBIT  Mol Neurodegener  2012  7:43  PubMed ID: 22929228   DOI: 10.1186/1750-1326-7-43
16396  Bauer PO, Hudec R, Ozaki S, Okuno M, Ebisui E, Mikoshiba K, Nukina N.  Genetic ablation and chemical inhibition of IP3R1 reduce mutant huntingtin aggregation  Biochem Biophys Res Commun  2011  416(1-2):13-7.  PubMed ID: 22056561   DOI: 10.1016/j.bbrc.2011.10.096
16397  Bauer PO, Goswami A, Wong HK, Okuno M, Kurosawa M, Yamada M, Miyazaki H, Matsumoto G, Kino Y, Nagai Y, Nukina N.  Harnessing chaperone-mediated autophagy for the selective degradation of mutant huntingtin protein  Nat Biotechnol  2010  28(3):256-63  PubMed ID: 20190739   DOI: 10.1038/nbt.1608
16398  Wong HK, Bauer PO, Kurosawa M, Goswami A, Washizu C, Machida Y, Tosaki A, Yamada M, Knöpfel T, Nakamura T, Nukina N.  Blocking acid-sensing ion channel 1 alleviates Huntington's disease pathology via an ubiquitin-proteasome system-dependent mechanism  Hum Mol Genet  2008  17(20):3223-35  PubMed ID: 18658163   DOI: 10.1093/hmg/ddn218
16399  Mitsui K, Doi H, Nukina N.  Proteomics of polyglutamine aggregates  Methods Enzymol  2006  412:63-76  PubMed ID: 17046652   DOI: 10.1016/S0076-6879(06)12005-4
16400  Nagaoka U, Kim K, Jana NR, Doi H, Maruyama M, Mitsui K, Oyama F, Nukina N.  Increased expression of p62 in expanded polyglutamine-expressing cells and its association with polyglutamine inclusions  J Neurochem  2004  91(1):57-68  PubMed ID: 15379887   DOI: 10.1111/j.1471-4159.2004.02692.x
16401  Doi H, Mitsui K, Kurosawa M, Machida Y, Kuroiwa Y, Nukina N.  Identification of ubiquitin-interacting proteins in purified polyglutamine aggregates  FEBS Lett  2004  571(1-3):171-6  PubMed ID: 15280037   DOI: 10.1016/j.febslet.2004.06.077
16402  Tanaka M, Machida Y, Niu S, Ikeda T, Jana NR, Doi H, Kurosawa M, Nekooki M, Nukina N.  Trehalose alleviates polyglutamine-mediated pathology in a mouse model of Huntington disease  Nat Med  2004  10(2):148-54.  PubMed ID: 14730359   DOI: 10.1038/nm985
16403  Zemskov EA, Nukina N.  Impaired degradation of PKCalpha by proteasome in a cellular model of Huntington's disease  Neuroreport  2003  14(11):1435-8  PubMed ID: 12960759   DOI: 10.1097/00001756-200308060-00006
16404  Mitsui K, Nakayama H, Akagi T, Nekooki M, Ohtawa K, Takio K, Hashikawa T, Nukina N.  Purification of polyglutamine aggregates and identification of elongation factor-1alpha and heat shock protein 84 as aggregate-interacting proteins  J Neurosci  2002  22(21):9267-77  PubMed ID: 12417652   DOI: 10.1523/JNEUROSCI.22-21-09267.2002
16405  Jana NR, Zemskov EA, Wang Gh, Nukina N.  Altered proteasomal function due to the expression of polyglutamine-expanded truncated N-terminal huntingtin induces apoptosis by caspase activation through mitochondrial cytochrome c release  Hum Mol Genet  2001  10(10):1049-59.  PubMed ID: 11331615   DOI: 10.1093/hmg/10.10.1049
16406  Jana NR, Tanaka M, Wang Gh, Nukina N.  Polyglutamine length-dependent interaction of Hsp40 and Hsp70 family chaperones with truncated N-terminal huntingtin: their role in suppression of aggregation and cellular toxicity  Hum Mol Genet  2000  9(13):2009-18  PubMed ID: 10942430   DOI: 10.1093/hmg/9.13.2009
16407  Wang GH, Mitsui K, Kotliarova S, Yamashita A, Nagao Y, Tokuhiro S, Iwatsubo T, Kanazawa I, Nukina N.  Caspase activation during apoptotic cell death induced by expanded polyglutamine in N2a cells  Neuroreport  1999  10(12):2435-8  PubMed ID: 10574348   DOI: 10.1097/00001756-199908200-00001

トップへページトップへ
Reference(日)

トップへページトップへ
利用者成果(英)

トップへページトップへ
利用者成果(日)


戻る 戻る 理研トップページへ